Aptamere

Neben der Protein- und PCR-Analytik wird im Institut für Lebensmittelchemie im Bereich der Proteomics auch nach neuen Methoden der Biomarkierung und Anreicherung von Zielmolekülen mittels aptamerbasierenden Technologien geforscht.
Im Projekt „Nachweis von Staphylococcus aureus und Bacillus cereus in Milchprodukten nach Bioaffinitätsanreicherung“ werden Aptamere als Rezeptoren entwickelt.

Dieses Projekt wird in Kooperation mit Prof. U. Hahn, Institut für Biochemie und Molekularbiologie, Universität Hamburg, durchgeführt.

Aptamere (aptus [lat.] passen, meros [gr.] Gebiet) sind einzelsträngige Nukleinsäuren, die in der Lage sind, andere Moleküle mit sehr hoher Spezifität zu binden. Aptamere können sowohl aus DNA, RNA oder modifizierten Nukleinsäuren bestehen. Sie können dabei ähnlich wie Antikörper an ihre Zielmoleküle binden. Die hohe Spezifität resultiert aus der Faltung des Oligonukleotids zu einer 3D-Struktur um das Zielmolekül. Diese hohe Spezifität und Affinität, chemische Stabilität und die Möglichkeit der chemischen Synthese von Aptameren und daraus resultierende umfangreiche Modifikationen erlauben einen breiten Einsatz in der (Lebensmittel)-Analytik.
Die Herstellung von Aptameren erfolgt in vitro mit dem Ziel einer möglichst hohen spezifischen Bindungsaffinität. Als Ausgangssystem werden Zufallsbibliotheken von Oligonukleotiden mit randomisierter Basenabfolge (ca. 10¹⁴ verschiedene Sequenzen) genutzt. Durch eine systematische Evolution von Liganden durch exponentielle Anreicherung (selection of ligands by exponential enrichment – SELEX) werden über mehrere Runden jeweils die bindungsstärksten Aptamere isoliert und mittels PCR amplifiziert, bis schließlich ein spezielles Bindungsmotiv erhalten wird.