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Dr. Patrick Ziegelmüller
Institut für Biochemie und Molekularbiologie Wissenschaftlicher Werdegang: Chemie-Diplom
in Hamburg (1993); Dissertation in Hamburg bei Prof. Dr. Dr. C.-W.
Vogel (1997); Wissenschaftlicher Mitarbeiter am Department Chemie
der Universität Hamburg, Institut für Biochemie und
Molekularbiologie (1997-1999 / seit 2000) und an der Medizinischen
Universität zu Lübeck (1999); Koordinator der Molecular Life Sciences Studiengänge (BSc und
MSc) der Universität Hamburg am Department Chemie; Erasmus-Programmbeauftragter für das Fach Biochemie. |
| RNA-Biochemie (Aptamere, RNA Interferenz), spektroskopische Methoden (Fluoreszenz Korrelations Spektroskopie, Konfokale Mikroskopie), Proteinbiochemie (rekombinante Proteinexpression, Proteinreinigung und -analytik) | ||
Aptamere sind Nukleinsäuren, die durch ihre dreidimensionale Faltung mit einer hohen Spezifität an Zielmoleküle binden können. Als Zielmoleküle können z. B. fluoreszierende Farbstoffe fungieren. Fusioniert man ein RNA-Aptamer mit einer messenger RNA, so kann dieses Konstrukt den fluoreszierenden Farbstoff binden und damit die messenger RNA in einer lebenden Zelle visualisiert werden. Auf diese Weise kann das Targeting und der Transport von RNA-Molekülen in der Zelle beobachtet und Prozesse beim RNA-Metabolismus analysiert werden.
Fucosyltransferasen (FucTs) übertragen Fucose spezifisch auf bereits glycosylierte oder direkt auf posttranslational unmodifizierte Zielproteine. Beim Menschen sind bisher 13 FucTs bekannt. Ein Defekt im Fucose-Metabolismus verursacht die Erbkrankheit LADII (Leukozyten Adhäsions Defizienz). Bisher ist von noch keiner FucT eine 3D-Struktur ermittelt worden. Im Rahmen dieses Projektes sollen stellvertretend für diese medizinisch relevante Enzymklasse humane FucT III und FucT IX mit Methoden der molekularen Enzymologie einschließlich deren Kristallisation en detail charakterisiert werden. Darüber hinaus soll versucht werden, FucT und deren Produkte – fucosylierte Proteine – mittels Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie (FCS) in vivo darzustellen und zu identifizieren.
Publikationen:Comparison of expression systems for human fucosyltransferase IX (PubMed)
Stacke, C., Ziegelmuller, P., and Hahn, U., Eur J Cell Biol (2010) 89, 35-38.
Fluorophore Binding Aptamers as a Tool for RNA Visualization (PubMed)
Katja Eydeler, Eileen Magbanua, Arne Werner, Patrick Ziegelmüller and Ulrich Hahn,
Biophysical J. (2009) 96, 3703–3707.
Transsialidase from Trypanosoma cruzi for regio- and stereoselective synthesis of N-acyl-modified sialylated oligosaccharides and measurement of transfer rates (PubMed)
Schroven, A., Meinke, S., Ziegelmuller, P., and Thiem, J., Chemistry (2007) 13, 9012-9021.
High level expression and characterization of human
α-1,3 Fucosyltransferase V (PubMed)
Jan Münster, Patrick Ziegelmüller, Edzard Spillner
and Reinhard Bredehorst, J. Biotechnol. (2006) 121 (4), 448-457.
Preparation of sialylated oligosaccharides employing recombinant trans-sialidase from Trypanosoma cruzi (PubMed)
Neubacher, B., Schmidt, D., Ziegelmuller, P., and Thiem, J. (2005) Org Biomol Chem 3, 1551-1556.
Structure and function of cobra venom factor, the complement-activating protein in cobra venom (PubMed)
Vogel, C. W., Bredehorst, R., Fritzinger, D. C., Grunwald, T., Ziegelmuller, P., and Kock, M. A., Adv Exp Med Biol (1996) 391, 97-114.
